나뭇잎 교과서

효소의 종류와 특성

세포 안의 거의 모든 반응에는 저마다 맞는 효소가 있습니다. 수천 가지 효소를 어떻게 정리할 수 있을까요? 그리고 효소가 가장 잘 일하는 조건을 찾으려면 실험을 어떻게 짜야 할까요? 효소의 종류와 특성을 정리하고, 가상 실험으로 변인을 하나씩 바꿔 가며 효소 활성을 재어 봅니다.

본문

효소의 종류와 특성

본문

위에서 단백질을 분해하는 펩신은 강한 산성(pH 2)에서 가장 잘 일한다. 그런데 음식이 작은창자로 내려가면 이자액이 산을 중화하여 pH가 8쯤 되고, 펩신은 거의 일하지 않는다. 대신 트립신이 그 일을 이어받는다. 같은 단백질 분해 효소인데 왜 일하기 좋은 조건이 서로 다를까? 그리고 효소가 일을 잘하는 조건은 어떻게 찾을까?

그림 1. 세 소화 효소의 pH에 따른 상대 활성(모식). 효소마다 일하는 곳의 pH에 맞는 최적 pH가 있고, 거기서 멀어지면 활성이 빠르게 떨어진다.
먼저 알아야 할 것단백질의 입체 구조와 변성(핵산과 단백질), 활성화 에너지(통합과학), 대조 실험과 변인, pH.

2.3.1효소의 특성

효소는 생물이 만드는 촉매로, 대부분 단백질이다. 효소는 반응의 활성화 에너지를 낮추어 체온에서도 반응이 빠르게 일어나게 하고, 반응 뒤에도 변하지 않아 되풀이하여 쓰인다. 그리고 효소마다 활성 부위의 모양이 정해져 있어 특정한 기질에만 작용한다. 이를 기질 특이성이라 한다.

정리 2.3.1 효소 활성에 영향을 주는 요인

효소는 단백질이므로 온도와 pH에 따라 입체 구조가 바뀐다. 효소가 가장 잘 일하는 온도와 pH를 최적 온도, 최적 pH라 하며, 그보다 크게 벗어나면 활성 부위의 모양이 망가져(변성) 기능을 잃는다.

pH가 바뀌면 활성 부위에 있는 아미노산의 −COOH와 −NH₂가 H⁺를 얻거나 잃어 전하가 달라진다. 그러면 기질과 끌어당기는 힘이 바뀌어 기질이 잘 붙지 못한다. 펩신은 위의 산성 환경에서, 트립신은 작은창자의 약한 염기성 환경에서 활성 부위의 전하가 알맞게 맞추어지도록 진화했다. 그림 1에서 효소와 pH를 바꾸어 보자. 같은 pH 7에서 아밀레이스는 활발하지만 펩신은 거의 일하지 않는다.

2.3.2효소의 종류와 보조 인자

효소는 촉매하는 반응의 종류에 따라 산화 환원 효소, 전이 효소, 가수 분해 효소, 제거 부가 효소, 이성질화 효소, 연결 효소의 여섯 무리로 나눈다. 소화 효소는 대부분 물을 넣어 큰 분자를 자르는 가수 분해 효소이다. 그리고 많은 효소는 단백질 부분만으로는 일하지 못하고 금속 이온이나 비타민에서 온 작은 분자의 도움을 받는다. 이를 보조 인자라 하며, 유기물인 보조 인자를 조효소라 한다.1

효소일하는 곳최적 pH기질 침 아밀레이스입약 7녹말 펩신위약 2단백질 트립신작은창자약 8단백질
그림 2. 소화 효소의 최적 pH는 그 효소가 일하는 곳의 pH와 거의 같다.

2.3.3예제 풀이

예제 2.3.2

침 아밀레이스의 최적 온도를 찾는 실험을 설계하려 한다. 녹말 용액과 침을 섞은 시험관을 0, 20, 37, 60, 80 °C에 두고 10분 뒤 아이오딘 반응으로 남은 녹말을 확인한다. 조작 변인, 통제 변인, 종속 변인은 무엇이며, 대조군은 어떻게 만들어야 하는가?

조작 변인은 온도이고, 통제 변인은 녹말의 농도와 양, 침의 양, pH, 반응 시간이다. 종속 변인은 남은 녹말의 양, 곧 아이오딘 반응의 색 진하기이다. 대조군으로는 침 대신 같은 양의 물을 넣은 시험관을 각 온도에 두어, 녹말이 온도만으로 분해되지 않음을 확인한다.

결과는 37 °C 근처에서 청람색이 가장 옅고, 0 °C와 80 °C에서는 진하게 나온다. 그런데 두 경우의 까닭은 다르다. 0 °C의 시험관을 37 °C로 옮기면 다시 녹말이 분해되지만, 80 °C에서 변성된 효소는 식혀도 돌아오지 않는다. 즉 낮은 온도는 분자 운동을 느리게 할 뿐이고, 높은 온도는 효소의 구조를 망가뜨린다.

아래 탐구 카드에서 효소가 가장 잘 일하는 조건을 실험으로 찾고, 수천 가지 효소를 나누는 방법을 정리해 보자.

  1. 비타민 B군의 상당수는 조효소의 재료이다. 예를 들어 비타민 B3(나이아신)은 세포 호흡에서 전자를 나르는 NAD⁺를 만드는 데 쓰인다.
마무리

효소는 활성화 에너지를 낮추는 생체 촉매로, 기질 특이성이 있고, 단백질이라 온도와 pH에 따라 활성이 달라진다. 효소는 촉매하는 반응에 따라 여섯 무리로 나뉘며, 보조 인자의 도움을 받기도 한다. 그래서 처음 질문의 펩신은 위의 산성에 맞게 활성 부위의 전하가 맞추어져 있어, pH 8인 작은창자에서는 기질과 잘 결합하지 못해 쉰다.

읽기 1

수천 가지 효소는 어떻게 나누고, 무엇이 도울까?

읽기 · 효소의 분류, 주효소와 보조 인자

효소 이름은 대개 기질이나 반응 이름 뒤에 ‘-에이스(-ase)’를 붙여 짓는다. 아밀레이스는 아밀로스(녹말)를, 리페이스는 지질(lipid)을 분해한다. 그런데 이름만으로는 셀 수 없이 많아지므로, 과학자들은 효소를 어떤 종류의 반응을 촉매하는가로 나눈다.

1촉매하는 반응에 따른 여섯 무리

무리하는 일예
산화 환원 효소전자나 수소를 한 물질에서 다른 물질로 옮김탈수소 효소, 카탈레이스(과산화 수소 분해)
전이 효소작용기(인산기, 아미노기 등)를 다른 분자로 옮김헥소키네이스(ATP의 인산을 포도당에), 아미노기 전이 효소
가수 분해 효소물을 넣어 결합을 끊음아밀레이스, 펩신, 트립신, 리페이스
제거 부가 효소 (분해 효소)물이나 산화 없이 작용기를 떼어 내거나 붙임탈탄산 효소(CO₂를 떼어 냄)
이성질화 효소같은 분자 안에서 원자 배열을 바꿈포도당 인산 이성질화 효소
합성 효소 (연결 효소)ATP를 써서 두 분자를 결합DNA 연결 효소, 글루타민 합성 효소

국제 생화학·분자생물학 연합은 효소마다 EC 번호를 붙이는데, 첫 숫자가 이 여섯 무리이다(최근에는 막 수송을 촉매하는 효소를 일곱째 무리로 더했다).

2단백질만으로 부족할 때 붙는 보조 인자

많은 효소는 단백질 부분만으로는 작용하지 못하고, 단백질이 아닌 도우미가 붙어야 활성을 띤다. 단백질 부분을 주효소, 도우미를 보조 인자, 둘이 결합한 완전한 효소를 전효소라고 한다. 보조 인자에는 ATP를 쓰는 효소 대부분에 붙는 Mg²⁺, 탄산 무수화 효소의 Zn²⁺, 전자 전달계 효소의 Fe²⁺와 Cu²⁺ 같은 금속 이온이 있다.

또 작은 유기 분자로 반응 중에 전자나 작용기를 받아 옮기는 조효소도 있다. NAD⁺(나이아신에서), FAD(리보플라빈에서), 조효소 A(판토텐산에서)처럼 비타민 B군에서 만들어지는 것이 많아서, 비타민은 적은 양으로도 꼭 필요하다.

3효소의 특성

효소는 활성 부위의 입체 구조에 맞는 기질에만 작용하고(기질 특이성), 반응 전후에 변하지 않으므로 적은 양으로 많은 기질을 처리한다(재사용). 카탈레이스 한 분자는 1초에 수백만 개의 과산화 수소를 분해한다. 그리고 단백질이므로 최적 온도와 최적 pH가 있어 범위를 벗어나면 변성되어 활성을 잃으며, 활성화 에너지만 낮출 뿐 반응의 방향이나 반응열은 바꾸지 않는다.

4실험을 설계할 때 확인할 것

단계과산화 수소와 감자 즙(카탈레이스)의 예
가설“pH가 7에서 멀어질수록 산소 발생 속도가 느려질 것이다.”
독립 변인pH (완충 용액 pH 3, 5, 7, 9, 11)
종속 변인1분 동안 생긴 산소 거품의 높이, 또는 여과지 조각이 떠오르는 시간
통제 변인온도, 감자 즙의 양과 농도, 과산화 수소의 농도와 부피, 반응 시간
대조군감자 즙 대신 끓여 식힌 감자 즙(변성 효소)이나 증류수를 넣은 시험관
반복조건마다 3번 이상 재어 평균과 흩어진 정도를 봄

판단‘효소는 모두 단백질이다’는 거의 맞지만 예외가 있다. 리보솜에서 펩타이드 결합을 만드는 부분은 단백질이 아니라 rRNA이고, 이렇게 촉매 작용을 하는 RNA를 리보자임이라고 한다. 또 끓인 감자 즙을 대조군으로 쓸 때는, 과산화 수소가 빛이나 금속 이온 때문에 효소 없이도 조금 분해될 수 있는지 함께 확인해야 한다.

확인조건이 달라지면

어떤 효소 용액을 투석해 작은 분자를 모두 빼냈더니 활성이 사라졌다. 여기에 Mg²⁺를 다시 넣었더니 활성이 돌아왔다. 이 결과로 알 수 있는 것은?

탐구 2

효소가 가장 잘 일하는 조건은 어떻게 찾을까?

효소 활성 · 변인 통제 · 가상 실험 모형

반응 속도는 상대값이며 측정마다 ±4 % 안팎의 오차를 넣었다. 최적 조건은 대략값이고(침 아밀레이스 pH 약 6.8, 펩신 pH 약 2, 트립신 pH 약 8, 사람 효소 40 °C 안팎, Taq 중합 효소 75~80 °C), 처음 찍혀 있는 점들은 예시 측정이다.

  1. 질문위에서 일하는 펩신과 작은창자에서 일하는 트립신은 둘 다 단백질을 분해한다. 두 효소가 가장 잘 일하는 조건은 같을까? 실험으로 어떻게 알아낼 수 있을까?
  2. 복원효소는 단백질로 된 생체 촉매이다. 활성 부위에 맞는 기질에만 작용하고(기질 특이성), 반응 뒤에도 변하지 않아 다시 쓰인다. 또 입체 구조가 기능을 정하므로, 구조를 흔드는 온도와 pH에 민감하다.
  3. 설명온도가 오르면 분자 운동이 활발해져 반응이 빨라지다가, 일정 온도를 넘으면 효소가 변성되어 급격히 느려진다. pH는 활성 부위 곁사슬의 전하를 바꾸므로 효소마다 최적 pH가 있다. 기질 농도를 높이면 반응이 빨라지다가 모든 효소가 기질과 결합해 바빠지면 더 빨라지지 않고, 효소 양을 늘리면 그 최대 속도가 커진다.
  4. 연결실험을 설계할 때는 알아보려는 조건 하나(독립 변인)만 바꾸고 나머지(통제 변인)는 모두 같게 두며, 결과로 재는 값(반응 속도)이 종속 변인이다. 또 효소를 넣지 않은 시험관(대조군)으로 효소 없이도 반응이 일어나는지 확인하고, 같은 조건을 여러 번 재어 오차를 줄인다.
  5. 적용독립 변인을 pH로 바꾸고 기록을 지운 뒤 펩신과 트립신의 최적 pH를 각각 찾아보자. 그리고 측정 도중에 온도를 바꾸면 어떤 경고가 나오는지, Taq 중합 효소의 온도 그래프가 침 아밀레이스와 어떻게 다른지 확인해 보자.
  6. 판단‘효소는 37 °C에서 가장 잘 작용한다’는 사람 효소에만 대략 맞는 말이다. 온천 세균에서 얻은 Taq 중합 효소는 75~80 °C에서 가장 잘 작용하고, 95 °C에 두어도 활성이 절반으로 줄기까지 약 40분이 걸린다. 또 최적 온도는 반응 시간에 따라서도 달라 보여서, 짧게 재면 변성이 덜 진행되어 최적 온도가 더 높게 나올 수 있으므로 반응 시간도 통제 변인으로 적어 두어야 한다.

확인조건이 달라지면

한 학생이 온도에 따른 아밀레이스 활성을 재면서, 20 °C에서는 pH 7 완충 용액을, 40 °C에서는 수돗물을 썼다. 40 °C에서 활성이 더 낮게 나왔다면 올바른 결론은?

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